光合作用是光合生物利用太陽能將CO2和水轉化為有機物并釋放出氧氣的過程，為地球上異養生命體的繁衍提供了物質保障。光合作用過程中，有機物合成的第一步是由CO2固定酶，即核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶（Rubisco）所催化的。眾多的研究結果表明Rubisco是光合碳同化（Calvin－Benson Cycle）途徑中的關鍵酶，其活性決定著光合作用效率的高低。但由于Rubisco酶本身的特性，它的活力調控機制還存在許多未解之謎。

　　5月20日，Molecular Plant 雜志在線發表了題為Down-regulation of Rubisco Activity by Non-enzymatic Acetylation of RbcL 的文章，報道中國科學院上海生命科學研究院植物生理生態研究所陳曉亞、陳根云、肖友利等研究組的合作研究成果。該研究通過解析Rubisco乙酰化修飾對其活力調控的分子機理，揭示了植物光合碳代謝效率適應體內能量狀態的調控新機制。

　　研究發現位于Rubisco活性中心的賴氨酸殘基存在乙酰化修飾，特別是201位賴氨酸（Lys201）。由于Lys201氨甲酰化是Rubisco酶發揮功能的第一步，因此Lys201乙酰化修飾必然會導致Rubisco酶功能的喪失。進一步研究表明乙酰化修飾在光反應和碳同化之間協調上扮演重要角色。基于葉綠體內不存在經典的乙酰基轉移酶以及已知的乙酰基轉移酶不能催化Rubisco乙酰化的事實，研究人員發現植物相關代謝物的類似物乙酰氧基香豆素（AMC）能直接乙酰化Rubisco活性位點的賴氨酸殘基，表明Rubisco酶乙酰化修飾可以由一些小分子代謝物來完成。同時，肖友利研究組以香豆素為基本骨架設計了一系列的類似物，把各種修飾基團成功地轉移到了Rubisco的活性中心的相關位點，實現了對Rubisco酶活力的正負調控。這為今后提高植物光合作用效率提供了嶄新的思路。